Я иду на урок
БЕЛКИ
Интегрированный урок
Девиз.
«Единственный путь,
ведущий к знанию, –
это деятельность»
(Б.Шоу).
Цели.
Расширить знания учащихся о природных
высокомолекулярных веществах – белках.
Формировать способность самостоятельно
приобретать знания, умение сравнивать и делать
выводы.
Развивать умения и навыки в работе с
дополнительной литературой и с реактивами.
Воспитывать умение выступать перед аудиторией.
Развивать мышление через нахождение связей:
строение – свойства – применение вещества.
Тип занятия.
Урок усвоения новых знаний.
Форма проведения занятия.
Урок-семинар.
Оборудование и материалы.
Таблицы «Структура белка», «Биосинтез белка в
клетке»; портреты А.Я.Данилевского и Э.Фишера;
кодоскоп, выставка дополнительной литературы.
ХОД УРОКА
Учитель химии. «Жизнь есть способ
существования белковых тел» – этими словами
Ф.Энгельса можно начать наш урок, тема которого
«Белки». Основные учебные цели урока –
проследить взаимосвязь строения белка с его
свойствами и функциями, а также связь белкового
питания человека с его здоровьем, т. е. доказать,
что жизнь – это способ существования белковых
тел. Эта тема изучается в курсе химии и биологии,
поэтому мы и проводим интегрированный урок.
К сегодняшнему семинару вы подготовили
следующие вопросы:
1. Нахождение белка в природе. Функции белков.
2. Строение и структура белков. Классификация
белков.
3. Свойства белка. Качественные реакции на белки.
4. Биосинтез белка в клетке.
5. Аминокислоты заменимые и незаменимые. Роль
аминокислот в профилактике заболеваний.
6. Белковое питание. Болезни, связанные с ним.
7. Синтетическая пища.
8. Геронтология и ювенология – науки будущего.
Первый ученик. Белки – это природные
полимеры, состоящие из остатков a-аминокислот.
Аминокислоты представляют собой соединения, в
молекулах которых содержится несколько
функциональных групп: аминогруппа,
карбоксильная группа и радикалы, имеющие
различное строение. Белки – важнейший компонент
нашей пищи, как животной, так и растительной. В
икре рыбы содержится 26,7% белка, в рыбе – 18%, в
горохе – 22%, кормовые дрожжи содержат 45% белка. Из
белковых молекул состоят и некоторые органы
нашего организма: кожа – 27%, скелет – 20%, мышцы –
22%, печень – 22%, мозг – 11% белка.
Белки выполняют различные функции в нашем
организме в составе кожи, мышц, нервной ткани:
служат строительным материалом клеток тканей,
являются источником энергии — при расщеплении 1
г белка выделяется 17,6 кДж. Многие гормоны и
антитела нашего организма имеют белковую основу,
а биологические катализаторы (ферменты) играют
важную роль в химических реакциях.
Учитель химии. А сейчас выполним
лабораторный опыт.
Лабораторный опыт
«Расщепление пероксида водорода
ферментами клетки»
Цель. Изучить роль ферментов в
растительных и животных клетках.
Оборудование и реактивы. Пробирки,
пипетки; вода, сырой и вареный картофель, сырое
мясо, 3%-й раствор поваренной соли.
Ход работы.
1. Приготовить три чистые пробирки с водой слоем 3
см. В первую положить три кусочка сырого
картофеля, во вторую – кусочки вареного, в третью
– кусочек сырого мяса.
2. В каждую пробирку добавить по 6–8 капель
пероксида водорода.
3. Провести наблюдения. В какой пробирке
происходят изменения и какие? Чем это объяснить?
4. Составить уравнение реакции расщепления
пероксида водорода.
5. Ответить на вопросы: что такое ферменты? Какова
роль ферментов в клетках?
После выполнения опыта учитель предлагает
сделать вывод по содержанию работы.
Второй ученик. В молекулах
a-аминокислот аминогруппа расположена у
соседнего с карбоксильной группой углеродного
атома. При образовании белков аминокислоты
соединяются в полимерные цепи с отщеплением
молекул воды. Связь, возникающая при
взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты и
карбоксильной группы другой, называют пептидной
связью. Последовательность соединения
аминокислотных остатков в полипептидные цепи
получила название первичной структуры белка.
Белковая молекула может состоять из одной или
нескольких полипептидных цепей, каждая из
которых содержит различное число аминокислотных
остатков. Учитывая число их комбинаций,
разнообразие белков почти безгранично. Строение
белков отличается исключительной сложностью,
кроме первичной структуры различают и более
высокие уровни организации: вторичную,
третичную, а иногда и четвертичную структуры.
Полипептидные цепи за счет водородных связей
между пептидными группами a-аминокислотных
остатков одной цепи приобретают спиралевидную
форму. Это вторичная  -структура. Ей присущи определенные
параметры
(рис. а). Водородные связи могут обеспечить и
соединение соседних полипептидных цепочек с
образованием вторичной структуры другого типа –
 -структуры.
Полипептидные цепочки с одинаковой вторичной
структурой могут по-разному располагаться в
пространстве. Это пространственное расположение
получило название третичной структуры.
Некоторые белки с помощью водородных связей,
электростатического взаимодействия,
ван-дер-ваальсовых взаимодействий и ряда других
факторов могут образовывать и более сложные
ансамбли. В таких случаях говорят о четвертичной
структуре.
(Свой рассказ ученик сопровождает проекцией
через кодоскоп пленки с изображением структур
белковых молекул (см. рис.).)
Исключительное свойство белка –
самоорганизация структуры, т. е. способность
создавать определенную, свойственную только
данному белку пространствен- ную структуру.
Третий ученик. По степени сложности
белки делят на простые – протеины, состоящие
только из остатков аминокислот, и сложные –
протеиды, состо- ящие из белковой (апобелок) и
небелковой (простетическая группа) частей.
Протеины – запасные, скелетные и
отдельные ферментные белки. По растворимости в
различных растворителях можно выделить
следующие простые белки.
Альбумины – белки с небольшой
молекулярной массой, хорошо растворимые в воде и
солевых растворах (например, белок куриного
яйца).
Глобулины – растворимые в солевых
растворах белки, входят в состав мышечных
волокон, крови, молока (например, лактоглобулин
молока).
Проламины — растворимые в
растворе этилового спирта белки семян злаков
(например, зеин – кукурузы, авенин – овса,
глиадин – пшеницы).
Глютелины — растворимые только в
растворах щелочей белки (например, глютенин
клейковины пшеницы).
Из группы сложных белков можно отметить
следующие, различающиеся по характеру
небелкового компонента.
Нуклеотиды – кроме белка содержат
нуклеиновые кислоты.
Липопротеиды – кроме белка
содержат липиды.
Фосфопротеиды – кроме белка
содержат фосфорную кислоту (казеин молока).
Учитель химии. Белки обладают большой
молекулярной массой, поэтому растворы белков
представляют собой коллоиды. Молекулярные массы
некоторых белков: гемоглобина – 65 000, инсулина
– 11 500, каталазы – 250 000, фибриногена –
400 000, белка вируса – до 50 000 000.
Белки – амфотерные электролиты, в зависимости от
рН среды они могут вести себя то подобно катиону,
то подобно аниону. При определенном значении рН
среды число положительных и отрицательных
зарядов в молекуле одинаково. Такое значение рН
называют изоэлектрической точкой. В этой точке
белки электронейтральны, а их вязкость и
растворимость наименьшие. Такой особенностью
белков пользуются для выделения их из растворов,
например, в технологии получения белковых
продуктов.
Еще одно интересное свойство белков –
способность связывать воду, т. е. их
гидрофильность. Благодаря этому
белки могут набухать, образовывать студни,
стабилизировать суспензии, эмульсии и пены, что
имеет большое значение в пищевой отрасли
промышленности.
Высаливание белков – это
обратимый процесс выпадения белков в осадок,
причиной которого могут служить соли натрия.
После их удаления белок возвращается в свое
природное состояние.
Денатурация – это процесс
необратимого осаждения белков, при котором
происходит разрыв сульфидных и водородных
связей.
(Учитель предлагает найти в учебнике ответ на
вопрос: «При каких условиях возможна денатурация
белка?»)
Одним из важных свойств белков является их
способность к гидролизу под действием ферментов.
Лабораторная работа
«Действие желудочного сока
на белок куриного яйца»
Учащиеся исследуют действие желудочного сока
на белок куриного яйца:
при нагревании до 40 °С;
при охлаждении до 0 °С;
при кипячении;
в щелочной среде.
Учащиеся исследуют также действие желудочного
сока при обычных условиях на крахмал.
После выполнения работы ученики самостоятельно
делают вывод: фермент действует на белок только в
кислой среде и только при температуре тела.
Ученик, вызванный к доске, составляет уравнение
реакции гидролиза любого трипептида:
Демонстрируя опыты по цветным реакциям на
белки, учитель предлагает ответить на вопрос:
«Наличие каких групп подтверждают биуретовая и
ксантопротеиновая реакции?»
(Ответ. Биуретовая реакция – появление
фиолетовой окраски при обработке белков солями
меди(II) в щелочной среде. Эта реакция
подтверждает наличие в белках пептидных связей.
Ксантопротеиновая реакция – появление желтой
окраски при действии на белок азотной кислотой.
Реакция подтверждает наличие в аминокислотах
белков ароматических ядер (тирозин, фенилаланин,
триптофан).)
Учитель биологии. Впервые о белках
заговорили еще в XIX в., когда в 1888 г.
А.Я.Данилевский и Э.Фишер синтезировали
пептидоподобные вещества и пептиды, а несколько
позже В.Ингрем синтезировал первый белок –
инсулин. Синтез белка в организме происходит в
рибосомах, представляющих собой сложный
рибонуклеопротеидный комплекс.
(Учитель предлагает учащимся, используя таблицу
«Биосинтез белка в клетке», рассказать об этом
процессе.)
Несмотря на то, что белки составляют 1/4 часть
нашего тела, единственным источником их
образования в организме являются аминокислоты
белков пищи. Вот почему белки совершенно
незаменимы в питании человека.
Четвертый ученик. Потребность человека
в белке зависит от возраста, пола, характера
трудовой деятельности. Для оценки белкового
обмена введено понятие азотного баланса. В
зрелом возрасте у здорового человека существует
азотное равновесие, т. е. количество азота,
получаемого с белками пищи, равно количеству
выделяемого азота. В молодом растущем организме
идет накопление белковой массы, образуется ряд
нужных для организма соединений. Поэтому азотный
баланс будет положительным. У людей пожилого
возраста, а также при ряде заболеваний,
недостатке в рационе питания белков и витаминов
наблюдается отрицательный азотный баланс:
количество выделяемого из организма азота
превышает его поступление. Длительный
отрицательный азотный баланс ведет к гибели
организма.
Установлено, что пищевая ценность белков зависит
от их аминокислотного состава. Некоторые из
аминокислот (заменимые) являются строительным
материалом для создания новых аминокислот.
Однако 8 аминокислот (незаменимые) не
синтезируются в организме и обязательно должны
поступать с пищей. Это такие кислоты, как валин,
лейцин, изолейцин, треонин, метионин, лизин,
фенилаланин, триптофан.
Изучение аминокислотного состава различных
продуктов показало, что белки животного
происхождения больше соответствуют структуре
человеческого тела. Аминокислотный состав
белков яиц был принят за идеальный, поскольку их
усвоение организмом человека приближается к 100%.
Очень высока степень усвоения и других продуктов
животного происхождения: молока – 96%, мяса и рыбы
– 93%. В то же время белки хлеба и овощей
усваиваются на 80%, картофеля и некоторых бобовых
– на 70%.
У значительной части населения земного шара
отмечается определенный дефицит трех
аминокислот – лизина, триптофана и метионина,
которые лимити- руют полноту усвоения пищи. С
этой точки зрения благоприятными являются
сочетания растительных и молочных продуктов,
различных мучных изделий с творогом и мясом.
Белковое голодание характеризуется распадом
собственных белков тканей, что ведет к
отрицательному азотному балансу. Раньше других
уменьшается содержание белка в сыворотке крови,
развивается гипопротеинемия. Она ведет к
переходу жидкости из крови в ткани, вызывая
отеки. Вслед за белками крови распадаются белки
печени, мышц и кожи. Позже всех распадаются белки
мышц сердца и головного мозга. Одним из наиболее
ранних показателей того, что запасы белка
начинают истощаться, служит изменение
содержания мочевины в моче.
Учитель биологии дополняет рассказ о проблеме
белкового голода и предлагает учащимся ответить
на вопрос о синтетической пище.
Учитель биологии. С изучением белка
возникли такие науки, как биохимия
(основоположник А.Я.Данилевский) и молекулярная
биология. Но в последнее время ученых интересуют
вопросы: а можно ли приостановить процесс
старения? Можно ли омолаживать человеческий
организм?
Ученик рассказывает о новых науках нашего
времени – геронтологии и ювенологии, о способе
омоложения, который назвали «РНК-терапия», о
лечебной диететике, о витаминах долгожительства.
* * *
В заключение урока учитель химии делает вывод о
невозможности жизни без белка.
Можно собрать несколько тетрадей, чтобы
проверить конспект урока, прокомментировать
ответы учащихся. Интересно узнать мнение
учеников об уроке.
Т.В.КУЗОВАЯ,
Е.А.КАЛЯКИНА,
учителя химии школы № 1
(г. Белогорск, Амурская обл.) |
)